Kollagen & Glycin: Grundbausteine unseres Bindegewebes
Kollageneiweiß macht etwa 30% aller Eiweiße im Körper aus und ist damit deutlich an der Spitze unserer körpereigenen Proteine. Glycin ist dabei eine der zentralen Aminosäuren, um Kollagen überhaupt erst zu bilden. Wird nicht für Nachschub gesorgt – tja, was dann? Woher und warum ist Kollagen ein so wichtiges Eiweiß? Kann man es nicht einfach durch die gewöhnliche Nahrung decken?
Kollagen und Glycin: Warum ist es wichtig?
Es ist nicht so, dass wir auf Kollagen als Nahrungsergänzungsmittel angewiesen sind. Unser Körper braucht primär drei Aminosäuren, um Kollagen selbst zu synthetisieren: Prolin, Hydroxyprolin und Glycin. In den meisten Lebensmitteln finden sich zumindest einige Spuren dieser Bausteine und unter Umständen kann das sogar ausreichen, um einen täglichen Bedarf zu decken. Das ist jedoch eher selten der Fall. Nicht nur für die Haut sind Kollagen und vor allem Glycin wichtig. Kollagen findet sich in der Knochenmatrix des Skeletts, in Fasern und Knorpeln, es ermöglicht den Zusammenhalt von größeren Zellverbänden und Organen und es gibt Organen durch Faszien ihre strukturelle Aufhängung. Überall ist Kollagen zu finden und unser Körper ist dafür bekannt, dass ständig Auf- und Abbauprozessen von statten gehen. Glycin, eine einzige Aminosäure, macht ein ganzes Drittel aller Aminosäuren des Kollagens aus und genau hier zeigt sich erst so richtig, warum vor allem in der heutigen Zeit Kollagen und speziell Glycin immer wichtiger für unsere Gesundheit werden. Denn Glycin ist sehr häufig der limitierende Faktor, wenn es um die Bildung von Kollagen geht.
Wenig ist bekannt darüber, wie sich ein Kollagendefizit im Körper genau zeigt. Einige Daten weisen auf ein höheres Risiko von unterschiedlichen Knochenerkrankungen hin[1]. Da jedoch Kollagen so zentral ist für Lebewesen, wäre ein Mangel vor allem gekennzeichnet durch eine signifikant verringerte Lebenserwartung. Zu viele Prozesse hängen an der gesunden Synthese von Kollagen und Folgeerscheinung einer Unterversorgung wären so weitreichend, dass man am Ende nicht mehr sicher sagen könnte, welche Effekte direkt auf einen Mangel an Kollagen zurückzuführen sind. Kollagen und Glycin sind definitiv nicht nur wichtig für eine schöne Haut, stabile Knochen und gesunde Gelenke. Entsprechend gibt es deutlich mehr Studien zum Thema Langlebigkeit und positive Effekte einer Nahrungsergänzung durch Kollagen oder Glycin als zu den Symptomen eines Mangels. Was ist aber unser täglicher Bedarf und wie kommt es zu einer Unterversorgung?
Kollagen und Glycin: Langlebigkeit, Transplantationen und Regeneration der Muskulatur
The harmful effects of certain drugs on kidneys after organ transplantation can be protected by glycine diet. The dreadful effects of alcohol can be reduced by glycine. Glycine can be applied to skin to cure some wounds and ulcers in legs and it is most commonly used in treating ischemic stroke. Glycine exhibits prophylactic effect against hepatotoxicity. […] It has been reported that if glycine is injected intravenously before resuscitation, it lowers the mortality rate by reducing the organ injury in rats suffering from hemorrhagic shock [41]. Glycine supplemented orally reduces the endotoxic shock injuries caused by cyclosporine A and D-galactosamine [42]. [Studie]
Glycin ist eine semi-essentielle Aminosäure. Das bedeutet, dass unser Körper sie zwar selber herstellen kann – jedoch nur bis zu einer limitierten Menge pro Tag. Etwa 3 Gramm Glycin kann unser Körper täglich selbst produzieren, während alle Stoffwechselprozesse unseres Körpers 10-15 Gramm täglich benötigen würden, um reibungslos laufen zu können [2]. Das wäre jedoch dann ein täglicher Mangel von mehr als 10 Gramm, würden wir nicht einen weiteren Anteil durch die Nahrung decken! Durchschnittlich finden sich jedoch bei den meisten Menschen im täglichen Essen gerade mal 3-4 Gramm. Da sich Kollagen vor allem in den Häuten und knorpeligen Knochenenden von Tieren findet, ist das wohl in unserer heutigen Essens-Kultur kein Wunder. Ein Mangel kann also auf Dauer entstehen und Studien zu Mäusen, die durch Supplementierung mit Kollagen eine signifikant längere Lebenserwartung (und keine Nebenwirkungen) vorweisen konnten, geben dem ganzen noch etwas mehr Rückenwind [3]. Auch andere Daten weisen darauf hin, dass etwas mehr Kollagen oder Glycin im Alltag von Vorteil sind. Organ-Transplantationen können stark oxidativ und entzündlich ablaufen, sobald Blut durch das Spender-Organ fließt und alles mit Leben flutet. Glycin schien jedoch die frisch verpflanzten Zellen so gut davor zu schützen, dass es inzwischen Glutathion – ein bekanntes und mächtiges körpereigenes Antioxidans – als verwendetes Schutzmittel ablöst [4]. Studien weisen darauf hin, dass eine Supplementierung mit Glycin vor Muskelschäden schützen kann und nicht zuletzt ist Glycin ein wichtiger Neurotransmitter des Körpers, der zusammen Mit GABA relevant ist für die parasympathische Innervierung (Entspannung und Verdauung) des Körpers [5,6,7]. Bei Patienten mit Typ 2 Diabetes Mellitus ist der Glycin-Wert ebenfalls erniedrigt [8]. Auf mehreren Ebenen lässt sich wohl vermuten, dass Glycin stark am Energiehaushalt von Zellen mitwirkt, strukturelle Integrität gewährt und durch seine Arbeit als Neurotransmitter einen Alltag aus Stress, Verantwortungen und Deadlines besser verträglich gestaltet.
Kollagen und Glycin: Zusammenfassung
Eigentlich bleibt nicht mehr viel zu sagen. Stress ist heutzutage ein alltäglicher Begleiter, während der Großteil der Gesellschaft ihre Mägen mit Fast-Food und Mikrowellen-Nahrung befriedigt. Kulturell haben wir uns seit einigen Jahrzehnten davon distanziert, Tiere als Ganzes zu essen. Rotes Fleisch als Filet ist kein guter Lieferant für Kollageneiweiß und Glycin. Entweder ändert man hier also seine Gewohnheiten, oder man versucht durch hochwertige Supplemente ein mögliches Defizit für den Körper auszugleichen. Bis heute spricht keine Studie sich gegen Glycin aus – im Gegensatz zu anderen “essentiellen“ Aminosäuren, die – im Gegensatz zu Glycin – eine Lebenserwartung signifikant reduzieren können (Methionin).
Quellenangabe:
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6153947/
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20093739
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6516426/
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5350494/
- https://link.springer.com/article/10.1007/s00726-019-02706-5
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1760744/
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3800850/
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6627940/