Auf einen Blick

• Cystein ist als Supplement recht bekannt
• Unter anderem wird es vom Körper benötigt, um das Antioxidans Glutathion zu produzieren
• Auch brauchen wir es, um Aminosäuren ihre Struktur zu geben
• Im Übermaß jedoch scheint es gegenteilig zu wirken und dadurch auflösend zu wirken
• Dadurch scheinen unter anderem Organe wie die Schilddrüse zu leiden und das erklärt auch, warum Cystein als Supplement bestenfalls mit Vorsicht verwendet werden sollte

Cystein: Glutathion, kräftige Haare und Schilddrüsenunterfunktion

Cystein ist ein perfektes Beispiel für eine Aminosäure mit unterschiedlichen Eigenschaften, die in unterschiedlichen Konzentrationen und in unterschiedlichen Situationen sowohl positive, als auch negative Effekte ausüben kann. Unter anderem wird sie in der heutigen Zeit in Form von N-Acetylcystein (NAC) als schleimlösendes Medikament verabreicht und aufgrund ihrer Funktion als Baustein für das prominente Antioxidans Glutathion angepriesen. Doch diese weiße Weste hat einige verstecke Hintergründe, die einiges über die Funktion und Wirkung von Cystein verraten können. Denn Struktur bestimmt in der Regel Funktion und was Schleim lösen kann, ist auch an andere Orten vielleicht der Grund für Auflösung – zum Beispiel bei der Schilddrüse.

Cystein: Schwefel, Struktur und schlechter Stoffwechsel

Cystein ist keine essentielle Aminosäure und zählt damit zu den Proteinbausteinen, die unser Körper selber synthetisieren kann. Cystein wird in unserem Körper für viele verschiedene weitere Produkte wie Methionin, Taurin und Glutathion benötigt – ganz zu schweigen von seiner Funktion als festigender Bestandteil von kräftigen Haaren und anderen Bindegeweben [1]. Ebenfalls ist bekannt, dass Cystein durch den Schwefel, den es am äußeren Teil seiner Struktur besitzt, Schwermetalle binden kann und damit in dem positiven Verdacht steht, dem Körper unter Umständen bei dem Ausleiten solcher potentiellen Toxine zu helfen. Doch genau dieser Schwefel-Bestandteil von Cystein macht es zu einem zweischneidigen Schwert.

In der Biochemie gibt es etwas, was sich Disulfid-Bindung nennt. Wie der Name dabei schon verrät, binden sich dabei zwei Schwefel-Atome aneinander. Cystein, als Bestandteil unterschiedlicher Proteinstrukturen kann durch die Bindung seines Schwefelatoms Proteinen ihre wichtige Struktur geben. Bekannt ist inzwischen, dass Enzyme und andere Gebilde in unserem Körper nicht nur wahllose Bauten aus unterschiedlichen Aminosäuren sind. Verändern sie auch nur ein kleines bisschen ihre Form, können Enzyme und andere Strukturen ihre Funktion verändern, aktiv oder inaktiv, oder sogar absolut funktionsunfähig werden. Damit wird sehr schnell deutlich, wie wichtig solche Bindungen zur Formgebung von Proteinen sein können und warum Cystein im Körper eine wichtige und zum Teil weitläufige Anwendung findet. Doch damit ist die Geschichte zu Cystein noch nicht zu Ende.

Würde man, basierend auf allgemeinen Empfehlungen, Cystein als Aminosäure supplementieren, können sich die Spielregeln verändern und unter anderem wurden erschreckende Entdeckungen gemacht. Denn auch wenn Cystein recht wertvoll erscheint, bestehen unsere Gewebe in der Regel wohl aus gutem Grund nur aus etwa 2% Cystein.

Werden Zellen zerstört, beispielsweise bei einer Verletzung oder unter Stress, wird im Körper – neben der Verstoffwechselung von Glutamin zu Glutamat – vermehrt gebundenes Cystein aus den zerstörten Zellen freigelassen [2]. Immer, wenn unser Körper das Signal für akuten Stress erhält und abhängig davon, um welchen Stress es sich handelt (Bakterien, Energiemangel etc.) werden von ihm bestimmte Mechanismen ausgelöst und/oder bestimmte Systeme angehalten. So wurde unter anderem beobachtet, dass Cystein in bestimmten Konzentrationen von allen Aminosäuren am stärksten die Leistung von Schilddrüsenhormonen einschränken kann [3,4].

An excess of L-cysteine has proved neurotoxic in vivo in developing animals with a still immature bloodbrain barrier (10) and in cultured neurons in vitro (11). L-Cysteine must thus also be considered a potent excitotoxin (9–16), comparable in its potency to other excitatory amino acids. Administration of exogenous L-cysteine even evokes behavioral deficits (17). These excitotoxic actions have been implicated in the pathogenesis of several neurological disorders, e.g., amyotrophic lateral sclerosis, and Parkinson’s, Alzheimer’s (4) or Hallervorden-Spatz diseases (18) and in hypoxic/ ischemic and hypoglycemic brain damage (16,19–21). Neuronal damage produced by L-cysteine may thus be of great clinical importance, but little is known as to the causative mechanism(s) (9). In the present article, we endeavor to review the most plausible mechanisms which may mediate the toxic effects of L-cysteine in the central nervous system. […] L-Cysteine destroys neurons when administered orally at high doses to infant mice (9). Damage is typically restricted to circumventricular regions which lack the blood-brain barrier. It evolves rapidly and the endstage neuronal necrosis is reached within 2–3 hours. Paradoxically, lower doses cause a more devastating neurotoxic syndrome, which develops more slowly, but damages a greater number of brain regions, including cerebral cortex, hippocampus, caudate nucleus and thalamus (9). [Studie]

Ohne eine bestehende Blut-Hirn-Schranke schien vor allem bei jungen Säugetieren Cystein dazu in der Lage zu sein, innerhalb von wenigen Stunden großen Schaden in Form von Zelltod zu induzieren. Der mögliche Grund wird schnell deutlich, wenn man daran denkt, dass in höheren Konzentrationen Cystein die Struktur von Proteinen auflösen kann und dadurch unterschiedliche Gewebe zerstört.