Wie werden Kollagenpeptide aufgenommen?
Kollagenpeptide werden nach der Einnahme nicht als fertiges Kollagen in Haut, Gelenke oder Sehnen transportiert. Im Verdauungstrakt werden die Peptide weiter aufgespalten. Aufgenommen werden freie Aminosäuren sowie bestimmte kleinere Peptide, die anschließend im Blut nachweisbar sein können.
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Amino-
säuren Pro Hyp
Nach der Verdauung stehen freie Aminosäuren und kleinere Peptide zur Aufnahme bereit. Prolin (Pro) und Hydroxyprolin (Hyp) sind für Kollagen besonders charakteristisch.
Kollagen wird nicht als vollständige Faser aufgenommen
Der Körper behandelt aufgenommenes Kollagen zunächst wie ein Protein. Kollagenhydrolysat besitzt zwar bereits deutlich kleinere Proteinfragmente als natives Kollagen, dennoch können diese während der Verdauung weiter aufgespalten werden.
Kollagenpeptide
Kollagenhydrolysat enthält bereits unterschiedlich große Peptide, die durch Hydrolyse des ursprünglichen Kollagenproteins entstanden sind.
Weitere Verdauung
Im Magen-Darm-Trakt werden größere Peptide durch Verdauungsenzyme weiter in kleinere Peptide und freie Aminosäuren aufgeteilt.
Aufnahme
Über den Dünndarm gelangen freie Aminosäuren und bestimmte kleine Peptide in den Körper und können anschließend im Blut erscheinen.
Kollagenpulver wird nicht zu einer fertigen Kollagenfaser
Die Vorstellung, dass aufgenommenes Kollagen direkt als vollständiges Kollagenmolekül vom Darm in die Haut oder in ein Gelenk gelangt, beschreibt den tatsächlichen Verdauungsprozess nicht korrekt.
Was passiert mit Kollagenpeptiden im Verdauungstrakt?
Kollagenhydrolysate bestehen aus einem komplexen Gemisch unterschiedlich großer Peptide. Während der gastrointestinalen Passage werden diese teilweise weiter gespalten. 【1-16dbf3】
Kollagenhydrolysat gelangt als Mischung bereits verkürzter Peptide in den Verdauungstrakt.
Verdauungsenzyme können größere Peptidfragmente weiter verkürzen.
Zur Aufnahme stehen anschließend freie Aminosäuren sowie ausreichend kleine Peptide zur Verfügung.
Nach der Aufnahme können freie und peptidgebundene kollagentypische Aminosäuren im Plasma nachgewiesen werden.
Was wird tatsächlich aufgenommen?
Lange Zeit wurde Proteinverdauung vor allem als Aufnahme freier Aminosäuren betrachtet. Bei Kollagenhydrolysaten zeigt sich jedoch, dass auch bestimmte kleinere kollagentypische Peptide nach der Einnahme im Blut nachweisbar sind. 【1-16dbf3】【3-77ec94】
Freie Aminosäuren
Einzelne Aminosäuren werden nach der Verdauung über die Darmwand aufgenommen und stehen dem Aminosäurestoffwechsel zur Verfügung.
Dipeptide
Bestimmte Peptide aus zwei miteinander verbundenen Aminosäuren können ebenfalls aufgenommen werden.
Tripeptide
Auch bestimmte Peptide aus drei Aminosäuren wurden nach der Einnahme von Kollagenhydrolysat im Blut nachgewiesen. 【1-16dbf3】【3-77ec94】
Warum ist Hydroxyprolin bei der Aufnahme so interessant?
Hydroxyprolin ist für kollagene Proteine besonders charakteristisch. Deshalb eignet sich Hydroxyprolin gut, um nachzuverfolgen, was nach der Einnahme eines Kollagenhydrolysats im Blut erscheint.
Freies Hydroxyprolin
Hydroxyprolin kann nach der Verdauung als freie Aminosäure im Plasma erscheinen.
- einzelne Aminosäure
- nicht mehr Teil eines Peptids
- nach Kollagenaufnahme messbar
Peptidgebundenes Hydroxyprolin
Hydroxyprolin kann gleichzeitig Bestandteil kleinerer Peptide bleiben und in dieser Form im Blut auftreten.
- Bestandteil kleiner Peptide
- Di- und Tripeptide möglich
- zeigt, dass nicht alles vollständig zu freien Aminosäuren zerlegt wird
Welche Kollagenpeptide wurden nachgewiesen?
Besonders untersucht werden kleine Peptide, die Hydroxyprolin enthalten. Dazu gehören beispielsweise Pro-Hyp sowie weitere Di- und Tripeptide. 【1-16dbf3】【3-77ec94】
Prolin
Prolin ist eine der charakteristischen und häufig vorkommenden Aminosäuren des Kollagens.
Hydroxyprolin
Hydroxyprolin ist für Kollagen besonders charakteristisch und wird deshalb häufig als Marker in Absorptionsstudien untersucht.
Prolyl-Hydroxyprolin
Pro-Hyp ist eines der kollagenabgeleiteten Dipeptide, das nach oraler Aufnahme von Kollagenhydrolysat untersucht wird.
Werden kleinere Kollagenpeptide automatisch besser aufgenommen?
Die Peptidgröße ist ein relevantes Merkmal eines Kollagenhydrolysats. Eine niedrige Dalton-Angabe bedeutet jedoch nicht automatisch eine grundsätzlich bessere Bioverfügbarkeit oder Wirkung.
Kleinere Peptide
- geringeres Molekulargewicht
- bereits stärker hydrolysiert
- können andere Verdauungseigenschaften besitzen
- Größe allein beschreibt nicht die Peptidsequenz
Größere Peptide
- höheres durchschnittliches Molekulargewicht
- werden im Verdauungstrakt weiter gespalten
- enthalten ebenfalls kollagentypische Aminosäuren
- können zu kleinen Peptiden und Aminosäuren verdaut werden
Sind 500 Dalton besser als 2.000 oder 3.000 Dalton?
Auf Kollagenprodukten wird häufig mit einer besonders niedrigen Dalton-Zahl geworben. Die einfache Botschaft lautet dann: Je kleiner das Peptid, desto besser die Aufnahme. Wissenschaftlich ist diese Aussage zu pauschal.
Eine niedrige Dalton-Zahl kann mit einer schnelleren frühen Verfügbarkeit verbunden sein. Sie beweist aber nicht, dass ein Produkt eine stärkere oder bessere Wirkung auf Haut, Gelenke, Knochen oder Sehnen besitzt.
Die Dalton-Zahl beschreibt die Masse, nicht die Wirkung
500 Dalton können auf besonders kurze Peptide hinweisen. Ob diese Peptide langfristig wirksamer sind als ein Hydrolysat mit 2.000 bis 3.000 Dalton, lässt sich daraus allein nicht ableiten.
Was sagt die Dalton-Zahl tatsächlich aus?
Dalton, abgekürzt Da, ist eine Einheit für die Molekülmasse. Bei einem Kollagenhydrolysat wird damit die Größe der enthaltenen Peptide beschrieben.
Kollagenhydrolysat besteht jedoch nicht aus einem einzigen Peptid. Es ist eine komplexe Mischung aus vielen unterschiedlich langen Peptidketten.
Etwa 500 Dalton
Ein sehr niedriges durchschnittliches Molekulargewicht. Ein entsprechend hergestellter Rohstoff kann einen hohen Anteil an Di-, Tri- und weiteren kurzen Peptiden enthalten.
Etwa 2.000 Dalton
Das Hydrolysat enthält im Durchschnitt längere Peptidfragmente. Gleichzeitig können auch kleinere und größere Peptide enthalten sein.
Etwa 3.000 Dalton
Ein höherer Durchschnittswert weist auf eine Größenverteilung mit längeren Peptidketten hin. Auch diese werden während der Verdauung weiter zerlegt.
Wie sehen kleine und größere Kollagenpeptide aus?
Aminosäuren können wie einzelne Bausteine betrachtet werden. Werden zwei oder mehr Aminosäuren miteinander verbunden, entsteht ein Peptid.
Di- und Tripeptide
Dipeptide bestehen aus zwei, Tripeptide aus drei miteinander verbundenen Aminosäuren.
Freie Aminosäure
Gly
Dipeptid
Pro – Hyp
Tripeptid
Gly – Pro – Hyp
- nur zwei oder drei Aminosäuren lang
- bestimmte Di- und Tripeptide können aufgenommen werden
- Pro-Hyp ist ein häufig untersuchtes Kollagenpeptid
- Gly-Pro-Hyp ist ein Beispiel für ein Tripeptid
Oligopeptide
Hydrolysate mit durchschnittlich 2.000 bis 3.000 Dalton enthalten stärker vertretene längere Peptidfragmente. Diese bestehen aus mehreren verbundenen Aminosäuren.
Vereinfacht dargestellte Peptidkette
Gly – Pro – Hyp – Gly – Ala – Gly – Pro – Hyp – X – X – ...
Nach weiterer Verdauung
Gly + Pro – Hyp + Gly – Pro – Hyp + freie Aminosäuren
- mehrere Aminosäuren miteinander verbunden
- unterschiedliche Längen und Sequenzen
- werden im Verdauungstrakt weiter hydrolysiert
- können neue kleinere Peptide hervorbringen
500 Dalton sind nicht automatisch nur Tripeptide
Ein Produkt mit durchschnittlich 500 Dalton kann einen hohen Anteil sehr kurzer Peptide enthalten. Trotzdem ist „500 Dalton“ nicht gleichbedeutend mit „jedes Peptid besteht aus genau drei Aminosäuren“.
Di- oder Tripeptid
Diese Begriffe beschreiben eine exakte Anzahl miteinander verbundener Aminosäuren.
- Dipeptid: zwei Aminosäuren
- Tripeptid: drei Aminosäuren
- Beispiel: Pro-Hyp
- Beispiel: Gly-Pro-Hyp
500 Dalton
Die Dalton-Angabe beschreibt die Molekülmassenverteilung eines Gemisches beziehungsweise einen daraus abgeleiteten Mittelwert.
- verschiedene Peptide können enthalten sein
- ein Teil kann kleiner als 500 Da sein
- ein Teil kann größer als 500 Da sein
- die genaue Verteilung ist rohstoffabhängig
Ein Durchschnitt ersetzt keine Peptidanalyse
Für die Beurteilung eines Rohstoffs ist die vollständige Molekulargewichtsverteilung aussagekräftiger als eine einzelne durchschnittliche Dalton-Zahl.
Die Verdauung verändert das Peptidprofil
Die Peptide im Produkt entsprechen nicht zwingend den Peptiden, die später im Darm oder Blut vorhanden sind. Verdauungsenzyme spalten längere Ketten weiter auf.
Der Rohstoff enthält eine Verteilung kleiner, mittlerer und größerer Kollagenpeptide.
Längere Ketten werden durch Verdauungsenzyme an verschiedenen Stellen getrennt.
Dadurch entstehen freie Aminosäuren sowie neue kleinere Peptide mit unterschiedlichen Sequenzen.
Aufgenommen werden vor allem freie Aminosäuren und bestimmte kleine Peptide.
Die Ausgangsgröße ist nur der Beginn des Prozesses
Ein 2.000-Da-Peptid muss nicht mit dieser Größe im Blut erscheinen. Es kann zuvor in kleinere Peptide und freie Aminosäuren zerlegt werden. Umgekehrt können besonders stabile kurze Peptide teilweise in gebundener Form aufgenommen werden.
Bietet ein Mix aus kleinen und größeren Peptiden mehr Auswahl?
Ein Hydrolysat mit einer breiteren Größenverteilung liefert zunächst mehr unterschiedliche Ausgangsfragmente als ein Rohstoff, dessen Peptidprofil stark auf sehr kurze Peptide konzentriert ist.
Größere Fragmente können während der Verdauung an unterschiedlichen Stellen gespalten werden. Dadurch können verschiedene kleinere Peptide und freie Aminosäuren entstehen.
Viele bereits kleine Peptide
- hoher Anteil kurzer Ausgangsfragmente möglich
- geringerer zusätzlicher Spaltungsbedarf
- schnellere frühe Verfügbarkeit möglich
- stärker auf kurze Peptide konzentriertes Profil
Kleine und längere Ausgangsfragmente
- unterschiedliche Peptidlängen im Ausgangsprodukt
- weitere Spaltung längerer Fragmente
- Entstehung zusätzlicher kleinerer Peptide möglich
- mehr unterschiedliche Sequenzen im Verdauungsverlauf möglich
Was zeigen Studien zu 500 und 2.000–3.000 Dalton?
Die bisherige Forschung zeigt Unterschiede bei der Aufnahmegeschwindigkeit. Einen allgemeinen Beweis für eine stärkere klinische Wirkung von 500 Dalton gibt es bislang nicht.
500 Da: schnellere frühe Verfügbarkeit
Untersucht wurde ein Kollagenhydrolysat mit einem durchschnittlichen Molekulargewicht von etwa 500 Da und einem Anteil von mehr als 45 Prozent Di- und Tripeptiden.
- Vergleich mit einem Hydrolysat von 2.000–3.000 Da
- 15 gesunde männliche Teilnehmer im Humanarm
- frühere Plasmaspitzen bei Glycin sowie Prolin/Hydroxyprolin
- 30 Minuten gegenüber 120 Minuten
- keine klinischen Haut- oder Gelenkendpunkte untersucht
2.000 und 5.000 Da: beide bioverfügbar
Eine randomisierte, doppelblinde Crossover-Studie untersuchte Kollagenhydrolysate unterschiedlicher Herkunft und Molekulargewichte.
- bovine Hydrolysate mit etwa 2.000 und 5.000 Da
- relevante Metaboliten nach allen getesteten Hydrolysaten
- vergleichbare Aufnahme freien Hydroxyprolins
- hydroxyprolinhaltige Di- und Tripeptide nachweisbar
- keine einfache Regel „kleiner ist wirksamer“ ableitbar
Aufnahmegeschwindigkeit und klinische Wirkung trennen
Ein früherer Plasmapeak kann eine schnellere Aufnahme anzeigen. Ob dadurch bei gleicher Menge langfristig bessere Ergebnisse für Haut, Gelenke, Knochen oder Sehnen entstehen, wurde durch diesen Vergleich nicht gezeigt.
Welche Dalton-Zahl ist nun besser?
500 Dalton
Können für eine stark kurzkettige Fraktion und eine schnellere frühe Aufnahme sprechen. Eine generell stärkere klinische Wirkung ist damit nicht bewiesen.
2.000–3.000 Dalton
Beschreiben im Durchschnitt längere Peptide, die während der Verdauung weiter gespalten werden. Auch solche Hydrolysate liefern bioverfügbare Aminosäuren und kleine Peptide.
Das Gesamtprofil
Aussagekräftiger sind Molekulargewichtsverteilung, Peptidzusammensetzung, Dosierung, Rohstoffqualität und klinische Studien zum konkreten Produkt.
Beeinflusst die Herkunft die Aufnahme?
Fisch- und Rinderkollagen unterscheiden sich hinsichtlich Ausgangsmaterial und teilweise Zusammensetzung. Daraus lässt sich jedoch nicht pauschal ableiten, dass eine Herkunft grundsätzlich besser aufgenommen wird.
Fischkollagen
Marine Kollagenhydrolysate stammen beispielsweise aus Fischhaut und enthalten eine komplexe Mischung kollagenabgeleiteter Peptide.
- marine Herkunft
- Fischallergen beachten
- Peptidprofil rohstoffabhängig
Rinderkollagen
Bovine Kollagenhydrolysate werden unter anderem aus Haut beziehungsweise kollagenreichem Gewebe gewonnen.
- bovine Herkunft
- unterschiedliche Hydrolysierungsgrade möglich
- Peptidprofil rohstoffabhängig
Aufnahme bedeutet noch nicht Wirkung
Zwischen der Aufnahme eines Stoffes und einer klinisch nachgewiesenen Wirkung liegt ein entscheidender wissenschaftlicher Unterschied.
Aufnahme
Eine Aminosäure oder ein Peptid gelangt aus dem Verdauungstrakt in den Körper.
Verteilung
Nach der Aufnahme können die Bestandteile über den Kreislauf verteilt und weiter metabolisiert werden.
Klinischer Effekt
Erst kontrollierte Untersuchungen mit geeigneten Endpunkten können zeigen, ob ein konkretes Produkt einen bestimmten messbaren Effekt besitzt.
Ein nachweisbares Peptid ist noch kein Wirkungsbeleg
Der Nachweis eines kollagenabgeleiteten Peptids im Blut zeigt dessen Bioverfügbarkeit. Daraus folgt allein noch nicht, dass das Peptid eine bestimmte Wirkung in Haut, Knorpel, Knochen oder Sehnen hervorruft.
Was zeigen Humanstudien?
Humanstudien können zeigen, welche Aminosäuren und Peptide nach der Einnahme eines Kollagenhydrolysats tatsächlich im Blut erscheinen.
Fisch, Schwein und Rind im Vergleich
Die randomisierte, doppelblinde Crossover-Studie untersuchte bei gesunden Erwachsenen verschiedene Kollagenhydrolysate und bestimmte unter anderem freies und peptidgebundenes Hydroxyprolin. 【1-16dbf3】
PubMed öffnen ↗Kollagentypische Tripeptide im Blut
Eine Untersuchung identifizierte nach der Einnahme von Kollagenhydrolysat unter anderem das hydroxyprolinhaltige Tripeptid Gly-3Hyp-4Hyp im menschlichen Blut. 【3-77ec94】
Publikation öffnen ↗Das Thema weiter vertiefen
Die Aufnahme von Kollagenpeptiden ist nur ein Teil des gesamten Kollagenstoffwechsels.
Was sind Kollagenpeptide?
Wie Kollagenhydrolysat hergestellt wird und wodurch sich Kollagen, Gelatine und Peptide unterscheiden.
Kollagenpeptide verstehen →Fisch oder Rind?
Herkunft, Kollagentypen, Qualität und Unterschiede verschiedener Kollagenquellen.
Kollagenquellen vergleichen →Aminosäuren
Warum Glycin, Prolin und Hydroxyprolin für das Aminosäureprofil von Kollagen charakteristisch sind.
Aminosäuren verstehen →Kollagenpeptide werden nicht als fertige Kollagenfasern aufgenommen. Der Körper nimmt Aminosäuren und bestimmte kleinere Peptide auf und verarbeitet diese anschließend weiter.
Kollagenhydrolysat wird im Verdauungstrakt weiter aufgespalten.
Freie Aminosäuren sowie bestimmte Di- und Tripeptide können aufgenommen werden.
Bioverfügbarkeit allein beweist noch keine spezifische Wirkung in einem Zielgewebe.
Wissenschaftlicher Hinweis: Der Nachweis kollagenabgeleiteter Peptide oder Aminosäuren im Blut beschreibt zunächst deren Bioverfügbarkeit. Daraus lässt sich nicht automatisch eine gesundheitsbezogene Wirkung in einem bestimmten Gewebe ableiten.
Bei der Bewertung von Kollagenstudien müssen unter anderem der verwendete Rohstoff, die Molekulargewichtsverteilung, die Menge, die Zielgruppe und der untersuchte Endpunkt berücksichtigt werden.
Diese Seite dient der allgemeinen Information und ersetzt keine medizinische Diagnose oder Behandlung.
Quellen: Virgilio et al., Absorption of bioactive peptides following collagen hydrolysate intake, Frontiers in Nutrition 2024. 【1-16dbf3】【2-58d3d0】 Taga et al., Identification of a highly stable bioactive 3-hydroxyproline-containing tripeptide in human blood after collagen hydrolysate ingestion, npj Science of Food 2022. 【3-77ec94】