Kollagen-Aminosäuren: Glycin, Prolin und Hydroxyprolin
Kollagen besitzt ein ungewöhnliches Aminosäureprofil. Besonders charakteristisch sind Glycin, Prolin und Hydroxyprolin. Gemeinsam prägen sie die Struktur des Kollagenproteins und unterscheiden Kollagen deutlich von klassischen Proteinquellen wie Whey, Soja oder Erbse.
Pro
Hyp Gly Hyp
Glycin (Gly), Prolin (Pro) und Hydroxyprolin (Hyp) bilden gemeinsam einen besonders großen Anteil der Aminosäuren im Kollagen.
Was macht das Aminosäureprofil von Kollagen besonders?
Proteine bestehen aus Aminosäuren. Welche Eigenschaften ein Protein besitzt, hängt jedoch nicht nur davon ab, welche Aminosäuren enthalten sind, sondern auch von ihrer Menge und ihrer Reihenfolge innerhalb der Proteinkette.
Kollagen besitzt dabei ein besonders charakteristisches Muster. Glycin befindet sich innerhalb der helikalen Kollagenstruktur an jeder dritten Position. Prolin und Hydroxyprolin sind ebenfalls außergewöhnlich häufig.
Glycin
Die kleinste proteinbildende Aminosäure. Ihre geringe Größe ist entscheidend für die enge Packung der Kollagen-Triple-Helix.
Prolin
Prolin besitzt eine besondere ringförmige Struktur und beeinflusst dadurch die räumliche Form der Kollagenketten.
Hydroxyprolin
Hydroxyprolin entsteht durch eine nachträgliche Modifikation bestimmter Prolinreste und trägt wesentlich zur Stabilität der Kollagenstruktur bei.
Warum befindet sich Glycin an jeder dritten Position?
Charakteristisch für die helikale Kollagenregion ist ein sich wiederholendes Aminosäuremotiv. Vereinfacht wird dieses als Gly-X-Y dargestellt.
An jeder dritten Position befindet sich also Glycin. Die Positionen X und Y können von unterschiedlichen Aminosäuren besetzt werden. Besonders häufig befinden sich dort Prolin beziehungsweise Hydroxyprolin.
Gly – X – Y
Das charakteristische Wiederholungsmuster kann beispielsweise so aussehen:
Gly – Pro – Hyp
Gly – X – Hyp
Gly – Pro – Y
Gly – X – Y
Das Muster wiederholt sich
Vereinfacht dargestellt:
Gly – Pro – Hyp – Gly – X – Hyp – Gly – Pro – Y – Gly – X – Y – ...
Durch dieses wiederkehrende Muster können sich drei Kollagenketten zu der charakteristischen Triple-Helix anordnen.
Glycin ist strukturell notwendig
Glycin ist so klein, dass es in den räumlich engen inneren Bereich der Kollagen-Triple-Helix passt. Größere Aminosäuren könnten diese Position nicht in gleicher Weise einnehmen.
Glycin: der häufigste Baustein des Kollagens
Glycin ist quantitativ besonders auffällig. Durch das sich wiederholende Gly-X-Y-Motiv befindet sich Glycin in der helikalen Region des Kollagens an jeder dritten Position.
Das bedeutet vereinfacht: Rund ein Drittel der Aminosäurepositionen in dieser Struktur werden durch Glycin besetzt.
Kleine Struktur
Glycin besitzt als Seitenkette lediglich ein Wasserstoffatom und ist dadurch besonders klein.
Enge Packung
Die geringe Größe ermöglicht die dichte Anordnung der drei Kollagenketten innerhalb der Triple-Helix.
Hoher Anteil
Aufgrund des wiederkehrenden Strukturmotivs liefert Kollagen wesentlich mehr Glycin als die meisten klassischen Nahrungsproteine.
Prolin: wichtig für die räumliche Struktur
Prolin unterscheidet sich strukturell von vielen anderen Aminosäuren. Die Seitenkette ist mit der Aminogruppe verbunden und bildet dadurch eine ringförmige Struktur.
Diese besondere Geometrie beeinflusst die Konformation der Proteinkette und spielt bei der Ausbildung der typischen Kollagenstruktur eine wichtige Rolle.
Prolin im Kollagen
Prolin befindet sich häufig auf den X- und Y-Positionen des Gly-X-Y-Motivs.
Besondere Struktur
Die Ringstruktur schränkt die Beweglichkeit der Proteinkette ein und beeinflusst dadurch ihre räumliche Form.
Vorstufe von Hydroxyprolin
Bestimmte Prolinreste innerhalb neu gebildeter Kollagenketten können nachträglich zu Hydroxyprolin modifiziert werden.
Hydroxyprolin: das charakteristische Kollagenmerkmal
Hydroxyprolin ist eine modifizierte Form von Prolin und besonders charakteristisch für kollagene Proteine.
Seine Hydroxylgruppen tragen zur Stabilisierung der Kollagenstruktur bei. Gleichzeitig eignet sich Hydroxyprolin aufgrund seines charakteristischen Vorkommens als Marker in Studien zur Verdauung und Aufnahme von Kollagenhydrolysaten.
Prolin wird zunächst in die entstehende Kollagenkette eingebaut.
Bestimmte Prolinreste werden nachträglich enzymatisch hydroxyliert.
Durch die Modifikation entsteht Hydroxyprolin innerhalb der Kollagenkette.
Hydroxyprolin trägt zur Stabilität der charakteristischen Kollagenstruktur bei.
Welche Rolle spielt Vitamin C?
Die Hydroxylierung bestimmter Prolinreste ist ein enzymatischer Schritt der körpereigenen Kollagenbiosynthese.
Vitamin C ist als Cofaktor für die beteiligten Prolylhydroxylasen von zentraler Bedeutung.
Prolin
Prolin ist bereits Bestandteil der neu synthetisierten Kollagenkette.
Vereinfacht:
Kollagenkette – Pro – ...
Hydroxyprolin
Bestimmte Prolinreste werden enzymatisch hydroxyliert.
Vereinfacht:
Pro → Hydroxyprolin
Vitamin C unterstützt einen wichtigen enzymatischen Schritt
Vitamin C ist Cofaktor der Prolylhydroxylasen und trägt damit zur normalen Kollagenbildung bei. Die Rolle ist biochemisch von der Aufnahme fertiger Kollagenpeptide zu unterscheiden.
Freie Aminosäuren oder Kollagenpeptide?
Glycin und Prolin können sowohl als einzelne freie Aminosäuren als auch als Bestandteile von Proteinen und Peptiden vorkommen.
Kollagenhydrolysat enthält dagegen zahlreiche miteinander verbundene Aminosäuren in unterschiedlich langen Peptidsequenzen.
Freie Aminosäuren
Einzelne Aminosäuren liegen nicht als Peptid miteinander verbunden vor.
Beispiel:
Gly + Pro
- freie einzelne Aminosäuren
- Menge gezielt dosierbar
- keine bestimmte Kollagen-Peptidsequenz
Kollagenpeptide
Hier sind die Aminosäuren über Peptidbindungen miteinander verbunden.
Beispiele:
Pro – Hyp
Gly – Pro – Hyp
- Di- und Tripeptide möglich
- längere Oligopeptide möglich
- kollagenabgeleitete Sequenzen
Gleiche Aminosäuren bedeuten nicht dasselbe Molekül
Die Kombination freier Aminosäuren erzeugt nicht automatisch ein Peptid. Entscheidend ist, ob und in welcher Reihenfolge die Aminosäuren tatsächlich miteinander verbunden sind.
Was passiert mit Glycin, Prolin und Hydroxyprolin bei der Verdauung?
Kollagenhydrolysat besteht bereits aus kleineren Peptiden. Während der Verdauung werden viele dieser Peptide weiter aufgespalten.
Dadurch entstehen freie Aminosäuren sowie kleinere Di- und Tripeptide. Bestimmte hydroxyprolinhaltige Peptide können nach der Einnahme im Blut nachweisbar sein.
Enthält unterschiedlich lange kollagenabgeleitete Peptide.
Enzyme spalten größere Peptidfragmente weiter auf.
Glycin, Prolin und Hydroxyprolin können als freie Bestandteile entstehen.
Bestimmte Di- und Tripeptide können ebenfalls aufgenommen werden.
Was ist Pro-Hyp?
Pro-Hyp steht für Prolyl-Hydroxyprolin: ein Dipeptid aus Prolin und Hydroxyprolin.
Solche hydroxyprolinhaltigen Peptide sind wissenschaftlich besonders interessant, weil bestimmte Vertreter nach oraler Aufnahme von Kollagenhydrolysat im menschlichen Blut nachgewiesen werden können.
Prolin
Erste Aminosäure des Dipeptids.
Peptidbindung
Die beiden Aminosäuren liegen nicht frei nebeneinander, sondern sind chemisch miteinander verbunden.
Hydroxyprolin
Zweite Aminosäure des kollagentypischen Dipeptids Pro-Hyp.
Freie Aminosäuren und ein Dipeptid sind unterschiedliche Moleküle
Genau dieser Unterschied ist wichtig, wenn freie Aminosäuremischungen mit Kollagenhydrolysaten verglichen werden.
Kann man Glycin und Prolin einfach pflanzlich ersetzen?
Glycin und Prolin können grundsätzlich auch in veganen Formulierungen bereitgestellt werden. Dadurch lässt sich ein Pflanzenprotein gezielt um kollagentypische Aminosäuren ergänzen.
Das Ergebnis bleibt jedoch eine Protein- und Aminosäuremischung. Die Ergänzung freier Aminosäuren erzeugt keine Kollagenpeptide.
Kollagentypisches Peptidprofil
- sehr viel Glycin
- viel Prolin
- Hydroxyprolin
- Pro-Hyp und weitere Peptide möglich
- tierisches Ausgangsprotein
Protein + freie Aminosäuren
- Pflanzenprotein als Proteinbasis
- Glycin gezielt ergänzbar
- Prolin gezielt ergänzbar
- Vitamin C kombinierbar
- keine Kollagenpeptide
Warum unterscheiden diese Aminosäuren Kollagen von Whey und Pflanzenprotein?
Whey und hochwertige Pflanzenproteine besitzen wesentlich höhere Anteile essenzieller Aminosäuren. Kollagen besitzt dagegen besonders hohe Konzentrationen von Glycin, Prolin und Hydroxyprolin.
Kollagentypische Aminosäuren
- sehr viel Glycin
- viel Prolin
- Hydroxyprolin charakteristisch
- vergleichsweise wenig Leucin
- vergleichsweise wenig EAA
EAA-orientiertes Profil
- mehr essenzielle Aminosäuren
- mehr Leucin
- andere Aminosäureverteilung
- kein kollagentypisches Hydroxyprolinprofil
- andere Peptidsequenzen
Weiterführende Informationen zu Kollagen
Das Aminosäureprofil von Kollagen wird noch verständlicher, wenn man die daraus entstehenden Kollagenpeptide, deren Aufnahme und die Bedeutung von Vitamin C genauer betrachtet.
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Wie entstehen aus dem Kollagenprotein kleinere Peptide und wodurch unterscheiden sich diese von freien Aminosäuren?
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Die ungewöhnliche Aminosäurezusammensetzung von Kollagen ist strukturell gut charakterisiert.
Glycin, Prolin und Hydroxyprolin
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Besetzt innerhalb des helikalen Gly-X-Y-Kollagenmotivs jede dritte Position.
Seine besondere Ringstruktur beeinflusst die räumliche Form der Kollagenkette.
Entsteht durch Modifikation von Prolin und trägt zur Stabilität der Kollagenstruktur bei.
Wissenschaftlicher Hinweis: Das Vorhandensein einzelner Aminosäuren in einem Lebensmittel oder Nahrungsergänzungsmittel beweist nicht automatisch eine spezifische gesundheitliche Wirkung oder eine gezielte Bildung eines bestimmten Gewebes.
Freie Aminosäuren und Kollagenpeptide sind strukturell voneinander zu unterscheiden. Eine Mischung aus Glycin und Prolin entspricht nicht automatisch den Peptidsequenzen eines Kollagenhydrolysats.
Diese Seite dient der allgemeinen wissenschaftlichen Information und ersetzt keine medizinische Diagnose oder Behandlung.
Quellen:
Li P, Wu G. Roles of dietary glycine, proline,
and hydroxyproline in collagen synthesis and animal
growth. Amino Acids. 2018.
Albaugh VL, Mukherjee K, Barbul A.
Proline Precursors and Collagen Synthesis:
Biochemical Challenges of Nutrient Supplementation
and Wound Healing. Journal of Nutrition. 2017.