Kollagen Typ I, II und III: Was ist der Unterschied?
Kollagen ist nicht ein einzelnes Protein. Im menschlichen Körper existieren verschiedene Kollagentypen mit unterschiedlichen Strukturen und Aufgaben. Besonders häufig begegnen uns Typ I, Typ II und Typ III. Entscheidend ist jedoch: Der Kollagentyp beschreibt zunächst das körpereigene Ausgangsprotein und nicht automatisch die Wirkung eines Kollagenprodukts.
II + III I II
Kollagentypen unterscheiden sich in ihrer molekularen Zusammensetzung und ihrer Verteilung im Körper. Typ I, II und III gehören zu den bekanntesten Kollagentypen.
Warum gibt es verschiedene Kollagentypen?
Kollagene bilden eine große Proteinfamilie. Die einzelnen Typen unterscheiden sich unter anderem hinsichtlich ihrer α-Ketten, ihrer molekularen Zusammensetzung und der Strukturen, die sie im Gewebe bilden.
Dadurch kann Kollagen in unterschiedlichen Geweben sehr verschiedene strukturelle Aufgaben übernehmen. Kollagenfasern in einer Sehne stellen beispielsweise andere mechanische Anforderungen als das Kollagennetzwerk eines Gelenkknorpels.
Kollagen Typ I
Der besonders verbreitete fibrilläre Kollagentyp. Typ I findet sich unter anderem in Haut, Knochen, Sehnen und Bändern.
Kollagen Typ II
Typ II ist charakteristisch für Knorpel und bildet dort fibrilläre Strukturen innerhalb der extrazellulären Matrix.
Kollagen Typ III
Typ III kommt häufig gemeinsam mit Typ I vor, unter anderem in Haut und verschiedenen dehnbaren Weichgeweben.
Typ I, II und III im Überblick
Die drei Kollagentypen besitzen unterschiedliche Verteilungsschwerpunkte. Dabei ist wichtig: Gewebe enthalten meist nicht ausschließlich einen einzigen Kollagentyp.
Typ I
Typ I bildet zugfeste Fibrillen und ist besonders verbreitet in mechanisch beanspruchten Strukturen.
Typische Vorkommen:
Haut
Knochen
Sehnen
Bänder
Typ II
Typ II ist der charakteristische fibrilläre Kollagentyp des Knorpels.
Typische Vorkommen:
Gelenkknorpel
weitere Knorpelstrukturen
Glaskörper des Auges
Typ III
Typ III bildet feinere retikuläre Strukturen und tritt häufig gemeinsam mit Typ I auf.
Typische Vorkommen:
Haut
Blutgefäße
verschiedene Organe und Weichgewebe
Typ I: das verbreitete Faserkollagen
Kollagen Typ I ist einer der am häufigsten vorkommenden Kollagentypen. Es bildet zugfeste Fibrillen und ist besonders wichtig für die mechanischen Eigenschaften verschiedener Binde- und Stützgewebe.
Typ I ist ein wesentlicher Bestandteil der kollagenen Matrix der Haut.
Parallel angeordnete Typ-I-Fibrillen tragen zur hohen Zugfestigkeit der Sehnen bei.
Typ I bildet einen wesentlichen Teil der organischen Knochenmatrix.
Auch Bänder enthalten große Mengen fibrillären Typ-I-Kollagens.
Typ II: charakteristisch für Knorpel
Kollagen Typ II bildet ein fibrilläres Netzwerk innerhalb der Knorpelmatrix. Besonders bekannt ist sein Vorkommen im Gelenkknorpel.
Körpereigenes Typ-II-Kollagen
Im Gelenkknorpel bildet Typ II gemeinsam mit weiteren Matrixbestandteilen ein komplexes strukturelles Netzwerk.
- charakteristisch für Knorpel
- fibrilläre Kollagenstruktur
- Teil der extrazellulären Matrix
- kein isolierter Bestandteil des Knorpels
Typ-II-Kollagen als Rohstoff
Bei Nahrungsergänzungsmitteln muss genau geprüft werden, in welcher Form Typ-II-Kollagen vorliegt.
- hydrolysiertes Typ-II-Kollagen möglich
- undenaturiertes Typ-II-Kollagen möglich
- unterschiedliche Strukturen
- unterschiedliche Studien nicht gleichsetzen
Die Produktform ist entscheidend
„Typ II“ auf dem Etikett reicht für die wissenschaftliche Einordnung nicht aus. Hydrolysiertes und undenaturiertes Typ-II-Kollagen sind strukturell unterschiedliche Rohstoffformen und müssen getrennt bewertet werden.
Undenaturiertes oder hydrolysiertes Typ-II-Kollagen?
Diese Unterscheidung ist für das Verständnis von Kollagenprodukten wichtiger als die reine Bezeichnung „Typ II“.
Undenaturiertes Typ II
Bei undenaturiertem Typ-II-Kollagen soll die native dreidimensionale Kollagenstruktur möglichst weitgehend erhalten bleiben.
- intaktere Proteinstruktur
- keine klassische Peptidmischung
- strukturell von Hydrolysat verschieden
- produktspezifische Evidenz notwendig
Hydrolysiertes Typ II
Bei der Hydrolyse wird die ursprüngliche Kollagenstruktur in kleinere Peptide zerlegt.
- Kollagenpeptide statt intakter Triple-Helix
- verschiedene Peptidlängen
- weitere Verdauung im Magen-Darm-Trakt
- nicht mit undenaturiertem Typ II gleichsetzen
Typ III: häufig gemeinsam mit Typ I
Kollagen Typ III kommt in verschiedenen dehnbaren und strukturell flexiblen Geweben vor und ist häufig mit Typ-I-Kollagen vergesellschaftet.
Haut
Typ III ist neben Typ I Bestandteil der kollagenen Matrix der Haut.
Gefäße
Typ III findet sich in der extrazellulären Matrix verschiedener Gefäßstrukturen.
Weichgewebe
Auch verschiedene Organe und andere Weichgewebe enthalten Typ-III-Kollagen.
Was bedeutet „Typ I, II oder III“ bei Kollagenpulver?
Hier entsteht besonders häufig ein Missverständnis: Bei einem stark hydrolysierten Kollagen liegt die ursprüngliche intakte Kollagenfaser nicht mehr vor. Stattdessen enthält das Produkt zahlreiche kleinere Peptide.
Ausgangsprotein
Die Typangabe kann beschreiben, welcher Kollagentyp im verwendeten Ausgangsgewebe vorherrschte.
Hydrolyse
Bei der Herstellung werden die großen Strukturen in kleinere Peptide aufgeteilt.
Endprodukt
Das Kollagenpulver enthält dann nicht einfach vollständige Typ-I- oder Typ-III-Fasern, sondern ein Peptidgemisch aus dem jeweiligen kollagenen Ausgangsmaterial.
Typ I im Pulver bedeutet nicht „Typ I wird zur Haut geschickt“
Nach der Einnahme werden Kollagenpeptide weiter verdaut. Aus der ursprünglichen Typzuordnung des Rohstoffs lässt sich daher nicht ableiten, dass das aufgenommene Material gezielt in das Gewebe gelangt, in dem dieser Kollagentyp natürlicherweise vorkommt.
Welche Kollagentypen liefern verschiedene Quellen?
Die Kollagenzusammensetzung hängt vom Ausgangsgewebe ab. Allgemeine Aussagen wie „Fisch ist Typ I“ oder „Rind ist Typ I und III“ können als Orientierung dienen, ersetzen aber keine Rohstoffspezifikation.
Fischkollagen
Kollagenhydrolysate aus Fischhaut sind typischerweise stark durch Typ-I-Kollagen geprägt.
- häufig Fischhaut oder Fischschuppen
- Typ I besonders relevant
- Fischallergen berücksichtigen
- Rohstoffspezifikation prüfen
Rinderkollagen
Kollagenreiche bovine Gewebe können insbesondere Typ I und je nach Ausgangsgewebe Typ III enthalten.
- häufig Haut als Ausgangsmaterial
- Typ I besonders relevant
- Typ III kann gemeinsam mit Typ I vorkommen
- Rohstoffspezifikation prüfen
Welcher Kollagentyp ist der beste?
Eine pauschale Rangfolge von Typ I, II und III ist wissenschaftlich nicht sinnvoll. Die Typen sind Bestandteile unterschiedlicher Gewebestrukturen und erfüllen dort jeweils spezifische Aufgaben.
Unterschiedlich bedeutet nicht besser oder schlechter
Die Bezeichnung des Kollagentyps beschreibt zunächst die Struktur des Proteins. Bei Nahrungsergänzungsmitteln sind zusätzlich Produktform, Hydrolyse, Peptidprofil, verwendete Menge und die Evidenz für den konkreten Rohstoff entscheidend.
Was sagt die Forschung zu den Kollagentypen?
Die unterschiedlichen Kollagentypen sind strukturell und hinsichtlich ihrer Gewebeverteilung gut charakterisiert. Produktwirkungen müssen davon getrennt betrachtet werden.
Kollagenstruktur und Anwendungen
Ein systematischer Review beschreibt Kollagen als strukturell vielfältige Proteinfamilie und ordnet verschiedene Kollagentypen, Synthesewege und Anwendungen ein.
Publikation öffnen ↗Typ I und Typ III
Der Review untersucht unter anderem die Struktur-Funktions-Beziehungen von Typ-I- und Typ-III-Kollagen und deren fibrilläre Organisation.
Publikation öffnen ↗Die nächsten Grundlagen
Die Typangabe ist nur ein Teil der Beurteilung eines Kollagenproduktes.
Kollagenpeptide
Wie aus großen Kollagenstrukturen hydrolysierte Peptide entstehen.
Kollagenpeptide verstehen →Aufnahme
Was während der Verdauung passiert und welche Bestandteile aufgenommen werden.
Aufnahme verstehen →Fisch oder Rind?
Wie sich die wichtigsten tierischen Kollagenquellen unterscheiden.
Quellen vergleichen →Typ I, II und III sind unterschiedliche Kollagenproteine. Bei Kollagenprodukten ist aber nicht nur der Typ entscheidend, sondern auch, ob das Protein nativ, undenaturiert oder hydrolysiert vorliegt.
Besonders verbreitet in Haut, Knochen, Sehnen und Bändern.
Charakteristischer Kollagentyp des Knorpels.
Kommt häufig gemeinsam mit Typ I in Haut, Gefäßen und Weichgeweben vor.
Wissenschaftlicher Hinweis: Die natürliche Verteilung eines Kollagentyps im menschlichen Körper beweist nicht, dass ein oral aufgenommenes Kollagenprodukt gezielt in diesem Gewebe eingebaut wird.
Bei Studien zu Kollagenprodukten müssen der konkret untersuchte Rohstoff, seine Verarbeitung, die verwendete Menge und die Produktform berücksichtigt werden. Insbesondere hydrolysiertes und undenaturiertes Typ-II-Kollagen sollten nicht gleichgesetzt werden.
Diese Seite dient der allgemeinen Information und ersetzt keine medizinische Diagnose oder Behandlung.
Quellen: Collagen Structure, Synthesis, and Its Applications: A Systematic Review. 【2-7aad3f】 Collagen Structure-Function Mapping Informs Applications for Regenerative Medicine. 【1-a07f4f】 Collagen: quantification, biomechanics and role of minor subtypes in cartilage. 【3-9bde28】